蛋白質のレドックス状態の可視化方法の開発

参考文献

1）　 T. C. Laurent, E. C. Moore and P. Reichard, J. Biol. Chem., 1964, 239, 3436-3444.

2）　 S. K. Katti, D. M. LeMaster and H. Eklund, J. Mol. Biol., 1990, 212, 167-184.

3）　 R. A. Wolosiuk and B. B. Buchanan, Nature, 1977, 266, 565-567.

4）　 B. B. Buchanan and Y. Balmer, Annu. Rev. Plant Biol., 2005, 56, 187-220.

5）　 H. Noji, R. Yasuda, M. Yoshida and K. Kinosita Jr., Nature, 1997, 386, 299-302.

6）　 M. Yoshida, E. Muneyuki and T. Hisabori, Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 2001, 2, 669-677.

7）　 J. Miki, M. Maeda, Y. Mukohata and M. Futai, FEBS Lett., 1988, 232, 221-226.

8）　 Y. Kim, H. Konno, Y. Sugano and T. Hisabori, J. Biol. Chem., 2011, 286, 9071-9078.

9）　 I. Wenderoth, R. Scheibe and A. von Schaewen, J. Biol. Chem., 1997, 272, 26985-26990.

10）　T. Hisabori, S. Hara, T. Fujii, D. Yamazaki, N. Hosoya-Matsuda and K. Motohashi, J. Exp. Bot., 2005, 56, 1463-1468.

11）　K. Motohashi, A. Kondoh, M. T. Stumpp and T. Hisabori, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2001, 98, 11224-11229.

12）　F. Montrichard, F. Alkhalfioui, H. Yano, W. H. Vensel, W. J. Hurkman and B. B. Buchanan, J. Proteomics, 2009, 72, 452-474.

13）　K. Kim, I. H. Kim, K. Y. Lee, S. G. Rhee and E. R. Stadtman, J. Biol. Chem., 1988, 263, 4704-4711.

14）　K. J. Dietz, Annu. Rev. Plant Physiol. Plant Mol. Biol., 2003, 54, 93-107.

15）　E. Beutler, O. Duron and B. M. Kelly, The Journal of laboratory and clinical medicine, 1963, 61, 882-888.

16）　R. C. Fahey, G. L. Newton, R. Dorian and E. M. Kosower, Anal. Biochem., 1981, 111, 357-365.

17）　P. C. Chinn, V. Pigiet and R. C. Fahey, Anal. Biochem., 1986, 159, 143-149.

18）　T. Kobayashi, S. Kishigami, M. Sone, H. Inokuchi, T. Mogi and K. Ito, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1997, 94, 11857-11862.

19）　T. Nagano, K. Kojima, T. Hisabori, H. Hayashi, E. H. Morita, T. Kanamori, T. Miyagi, T. Ueda and Y. Nishiyama, J. Biol. Chem., 2012, 287, 28697-28704.

20）　S. Hara, T. Nojima, K. Seio, M. Yoshida and T. Hisabori, Biochim. Biophys. Acta., 2013, 1830, 3077-3081.